Selasa, 21 Mei 2013

ASAM AMINO


TUGAS 2
A. PENGERTIAN
    
      Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) danamina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
1.  STRUKTUR ASAM AMINO
      Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
  B.ASAM AMINO ESSENSIAL DAN NON-ESSENSIAL       Asam amino esensial
Dari sekitar dua puluhan asam amino yang kita kenal, sekitar sepuluh macam tidak bisa dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan. Itulah yang disebut asam amino esensial, sering juga disebut asam amino indispensable. Asam amino esensial ini diperlukan untuk pertumbuhan tubuh. Jika kekurangan kelompok asam amino ini akan menderita busung lapar (kwashiorkor). Berbeda denganlemak atau karbohidrat yang bisa disimpan, tubuh kita tidak dapat menyimpan asam amino. Itu sebabnya asupan asam amino yang cukup dari makanan selalu diperlukan setiap hari.Sebenarnya dari beberapa jenis asam amino esensial seperti arginin dapat dibuat oleh tubuh, tetapi prosesnya sangat lambat dan tidak mencukupi untuk seluruh kebutuhan. Jadi juga harus disuplai dari makanan. Selain itu beberapa jenis asam amino juga berfungsi saling melengkapi satu sama lain. Contohnya metionin diperlukan untuk memproduksi cystein, atau fenilalanin diperlukan untuk membentuk tirosin.
 Berikut ini adalah daftar asam amino esensial.
1. Leucine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)
- Membantu mencegah penyusutan otot
- Membantu pemulihan pada kulit dan tulang
2. Isoleucine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)
- Membantu mencegah penyusutan otot
- Membantu dalam pembentukan sel darah merah
3. Valine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)
- Tidak diproses di organ hati, dan lebih langsung diserap oleh otot
- Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan, phenylalanine, tyrosine) ke otak
4. Lycine
- Kekurangan lycine akan mempengaruhi pembuatan protein pada otot dan jaringan penghubugn lainnya
- Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine
- Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh lainnya (cartilage dan persendian)
5. Tyyptophan
- Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)
- Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan
6. Methionine
- Prekusor dari cysteine dan creatine
- Menurunkan kadar kolestrol darah
- Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi jaringan baru pada hati dan ginjal
7. Threonine
- Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi
- Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati
- Komponen penting dari kolagen
- Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian
8. Phenylalanine
- Prekursor untuk tyrosine
- Meningkatkan daya ingat, mood, fokus mental
- Digunakan dalam terapi depresi
- Membantuk menekan nafsu makan
Asam amino non esensial
Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia, dan disebut asam amino non esensial atau asam amino dispensable. Karena bisa dibentuk sendiri oleh tubuh maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan.
Berikut ini adalah daftar asam amino non esensial.
1. Aspartic Acid
- Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy
- Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibodi
- Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan
2. Glyicine
- Membantu tubuh membentuk asam amino lain
- Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam produksi energi)
- Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen
- Berpotensi menghambat keinginan akan gula
3. Alanine
- Membantu tubuh mengembangkan daya tahan
- Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot dan jaringan lain untuk mendapatkan energi dari asam amino
4. Serine
- Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel
- Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf

C.KELOMPOK FUNGSI ASAM AMINO     Asam Amino memiliki dua kelompok fungsi yaitu amino grup dan karboksil grup yang saling berhadapan, dimana keduanya terikat pada atom karbon yang sama. Lihat gambar di bawah ini.amino acids Daftar lengkap asam amino esensial dan non esensial

Soal Jawab Protein dan Asam Amino ( Tugas 3 )

1.  Bagaimanakah cara mengidentifikasi adanya protein dalam bahan makanan?
Jawab:
cara mengetahui bahwa suatu bahan makanan mengandung protein
adalah dengan uji protein gan
ada 4 cara yaitu :
1. Uji xantoprotein
uji xantoprotein dapat digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi
adanya senyawa protein karena uji xantoprotein dapat menunjukan adanya senyawa
asam amino yang memiliki cincin benzene seperti fenilalanin, tirosin, dan tripofan.
Langkah pengujianya adalah larutan yang diduga mengandung senyawa protein
ditambahkan larutan asam nitrat pekat sehingga terbentuk endapan berwarna putih.
Apabila larutan tersebut mengandung protein maka endapat putih tersebut apabila
di[anaskan akan berubah menjadi warna kuning.

2. Uji biuret
uji biuret ini dapt digunakan untuk mengetahui ada atau tidaknya ikatan peptide dalam
suatu senyawa sehingga uji biuret dapat dipakai untuk menunjukan adanya senyawa
protein. Langkah pengujian yang dapat dilakukan adalah larutan sampel yang diduga
mengandung protein ditetesi dengan larutan NaOH kemudian diberi beberapa tetes
larutan CuSO4 encer. Apabila larutan berubah menjadi arna unggu maka larutan
tersebut mengandung protein.

3. Uji millon
Uji millon dapat digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi adanya
senyawa protein yang memiliki gugus fenol seperti tiroksin. Pereaksi millon terdiri dari
larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.adanya protein dalam sempel dapat
diketauhi apabila dalam sampel terdapat endapan putih dan apabila endapan putih itu
dipanaskan akan menjadi warna merah.

4. Uji belerang
uji belerang dapat digunakan untuk menguji atau mengidentifikasi adanya
senyawa protein karena dapat menunjukan asam amino memiliki gugus belerang seperti
sistin dan metionin. Langkah pengujianya adalah larutan sampel ditambahkan NaOH pekat
kemudian dipanaskan. Selanjutnya keda;am larutan ditambahkan pula larutan timbale asetat.
Apabila ;larutan mengandung sasam amino yang memiliki gugus belerang maka warna
larutan atau endapat berwarna hitam. Yaiti senyawa timbale sulfide (PbS)

2.  Apakah yang dimaksud glikoprotein? Berikan contohnya !
Jawab :
Glikoprotein adalah suatu protein  yang mengandung rantai oligosakarida  yang mengikat glikan  dengan ikatan kovalen  pada rantai polipeptida  bagian samping. Struktur ini memainkan beberapa peran penting di antaranya dalam proses proteksi imunologis, pembekuan darah, pengenalan sel-sel, serta interaksi dengan bahan kimia lain. Dengan kata lain glikoprotein adalah Ini adalah biomolocule terdiri dari karbohidrat dan protein.. Contoh glikoprotein adalah Alpha-1-acid glycoprotein (AGP)atau orosomucoid (ORM). Yaitu suatu fase akut plasma alpha globulin glikoprotein dan dimodulasi oleh dua gen polimorphic.

3.  Apakah yang dimaksud denaturasi protein? Sebutkan hal-hal yang menyebabkan terjadinya denaturasi protein!
Jawab :
Denaturasi protein adalah berubahnya struktur protein dari struktur asalnya atau struktur alaminya. Faktor-faktor yang dapat menyebabkan terjadinya denaturasi protein yaitu suhu tinggi,  perubahan pH yang ekstrim, pelarut organik, zat kimia tertentu (urea dan detergen), atau pengaruh mekanik (guncangan).

4.  Mengapa protein yang mengalami denaturasi menjadi kehilangan fungsi biologisnya?
Jawab :
Denaturasi protein kehilangan fungsi biologisnya karena protein mengalami perubahan struktur sehingga menyebabkan dapat gangguan terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel.

5.  Apakah urea CO(NH2)2 menunjukkan uji yang positif terhadap uji biuret?
Jawab :
Iya, urea memberikan hasil positif pada uji biuret karena urea mempunyai ikatan peptida di dalamnya.

6.  Apakah yang dimaksud struktur kuarterner protein?
Jawab :
Struktur kuartener protein adalah di mana protein terdiri atas 2 rantai polipeptida atau lebih dan di satukan oleh gaya dispersi (ikatan hydrogen).


7. Suatu sampel ditetesi larutan NaOH, kemudian larutan tembaga(II) sulfat yang encer menghasilkan warna ungu. Bila sampel dipanaskan dengan HNO3 pekat kemudian dibuat alkalis dengan NaOH terjadi warna jingga. Apakah yang dapat anda simpulkan dari uji di atas?
Jawab :
Dari hasil uji di atas dapat di simpulkan bahwa sample mengandung ikatan peptida dan mengandung gugus fenol (cincin benzena).


8.        Suatu sampel memberi hasil yang positif terhadap uji ninhidrin dan biuret tetapi negatif terhadap penambahan larutan NaOH dan Pb(NO3)2. Kesimpulan apakah yang dapat diperoleh dari fakta tersebut?
Jawab :
Sample mengandung protein dan ikatan peptide tetapi tidak mengandung belerang di dalamnya.

9.  Apakah yang dimaksud dengan enzim? Berikan contohnya!
Jawab :
Enzim adalah biomolekul  berupa protein  yang berfungsi sebagai katalis  (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia  organik . Contohnya adalah laktase , alkohol dehidrogenase  (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase .

10.      Bila 20 molekul glisin berpolimerisasi membentuk polipeptida. Berapakah massa molekul relatif polipeptida yang terbentuk? Ar H = 1, C = 12, N = 14, O = 16).
Jawab :
1440 g/mol